Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. http://crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки http://allmedicine.ucoz.com/

Поиск

Реклама

Statistics


Онлайн всего: 2
Гостей: 2
Пользователей: 0

Нас смотрят

free counters

Ссылки.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. http://crimearealestat.ucoz.ru/

Чат

Методи розділу білків і пептидів. Види дисперсних систем. Ознаки колоїдного стану дисперсних систем.
1. Електрофоретичні - засновані на поділі білків у постійному електричному полі залежно від величини заряду білкової молекули.
2. Ультрацентрифугування - засновано на різній швидкості седиментації окремих білків залежно від їхньої молекулярної маси.
3. Хроматографічні: а) іонозамінна хроматографія - заснована на різній здатності окремих білків до обміну з іонамі іонообменних смол; б) на молекулярних ситах (гель-фільтрація) - на сефадексах - білки розділяються залежно від величини молекули; в) аффинна хроматографія - білки діляться на індивідуальні залежно від засобу до аффинату (наповнювача стівпчиків).
4. Висолювання - частіше за допомогою сірчанокислого амонію - засновано на знятті заряду й водної оболонки різними концентраціями солей. Це старий метод поділу білків.
5. Амінокислотний склад білків і пептидів після гідролізу визначають в амінокислотному аналізаторі.
Види дисперсних систем
Дисперсні системи залежно від роздробленості часток можуть бути:
1) грубодисперсними суспензіями (частки більше 100 нм),
2) колоїдними розчинами (частки від 1 до 100 нм),
3) іонно-молекулярними розчинами (частки менше 1 нм).
Розчини ВМС в організмі людини по своїх властивостях наближаються до колоїдних розчинів - їх називають "молекулярні колоїди".
Ознаки колоїдного стану дисперсних систем:
1. Навність двох фаз - дисперсної фази й дисперсійного середовища;
2. Гетерогенність системи - навність поверхні роздягнула між дисперсною фазою й дисперсійним середівищем;
3. Певний ступінь роздробленості часток (від 1 до 100 нм);
4. Певний ступінь стійкості, обумовлена двома факторамі - зарядом і водною оболонкою.
6.Класифікація білків
У цей час ще не розроблена струнка система номенклатури й класифікації білків
За складом білки поділяють на прості, які складаються лише з амінокислотнїних залишків, і складні, які містять, крім білка, компонент небілкової природи.
Серед простих білків виділяють групи, представники яких мають подібний склад, молекулярну масу, властивості і функцію: альбуміни, глобуліни, гістони, протаміни тощо.
Складні білки поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини:
глікопротеїни - багато білків сполучної тканини, крові, зовнішньої поверхні клітинних мембран;
ліпопротеїни – форма транспорту ліпідів в крові, інтегральні білки мембран,
нуклеопротеїни - хромосоми, рибосоми;
фосфопротеїни - поживний білок молока казеїн;
металопротеїни - містять безпосередньо атоми металу, а не металоорганічні комплекси типу гему. До них належать металоферменти, форми запасання і транспорту металу феритин (Fe), церулоплазмін (Cu), металотіонеїн (Zn, Cu, Cd));
хромопротеїни – містять забарвлену органічну групу (гем, рибофлавін).
Відповідно до функціонального принципу розрізняють 12 головних класів білків: 1) каталітично активні білки (ферменти); 
2) білки-гормони (хоча є й стероїдні гормони); 
3) білки-регулятори активності генома;
4) захисні білки (антитіла, білки що скдадають згортальну й антизгортальну системи крові); 
5) токсичні білки;
 6) транспортні білки; 
7) мембранні білки; 
8) скорочувальні білки; 
9) рецепторні білки; 
10) білки-інгібітори ферментів; 
11) білки вірусної оболонки; 
12) білки з іншими функціями.
В наш час існують спроби класифікувати білки, виходячи з особливостей вторинної й третинної структури. Відповідно до цього розрізняють альфа-, бета-, альфа +бета- і альфа/бета-білки. альфа-Білки містять тільки альфа-спиралі (не менш 60%), альфа-білки - тільки альфа-структури (не менш двох антипаралельних ланцюгів), альфа+бета-білки - ті й др структури в межах одного поліпептидного ланцюга (приклад - молекули лізоциму), а клас альфа/бета-білків містить безліч альфа- і бета-структур, що чергується уздовж поліпептидного ланцюга або домену Домени створюються об'єднанням і чергуванням альфа-спіралей і альфа-шарів, між якими відкриваються більше пухкі структури.
З огляду на необхідність для студента-медика ґрунтовного знайомства з окремими групамі білків, які можуть служити предметом вивчення в його майбутній професійній діяльності (наприклад, білки крові), приводимо стару класифікацію білків з короткою характеристикою нових даних про структуру, склад і властивості окремих представників. Відповідно до цієї класифікації, великий клас білкових речовин залежно від хімічного складу ділять на прості й складні білки.
 7 Хімія простих білків: протаміни й гістони, проламіни й глютеліни, альбуміни й глобуліни
Протаміни й гістони. Дана група білків відрізняється поруч характерних фізико-хімічних властивостей, своєрідністю амінокислотного складу й представлена в основному білками з невеликою молекулярною масою. Протаміни мають виражені основні властивості, обумовленими навністю в їхньому складі від 60 до 85% аргініну. Так, сальмін, виділений з молок сьомги, складається на 85% з аргініну. Високим змістом аргініну відрізняється інший добре вивчений білок - клупеїн, виділений з молок оселедця: з 30 амінокислот у ньому на частку аргініну діводиться 21 залишок. Розшифровано первинну структуру клу-пеина. Протаміни добре розчинні у воді, ізоелектрична крапка їхніх водяних розчинів перебуває в лужному середовищі. За сучасними данними , протаміни швидше за все є пептидами, а не білками, оскільки їхня молекулярна маса не перевищує 5000. Вони становлять білковий компонент у структурі ряду складних білків.
Гістони також є білкамі основного характеру. У їхній склад входять лізин і аргінін, зміст яких, однак, не перевищує 20-30%. Молекулярна маса гістонов набагато більше нижньої межі молекулярної маси білків. Ці білки зосереджені в основному в ядрах кліток у складі дезоксирибонуклеопротеїнов і відіграють важливу роль у регуляції експресії генов (див. глави 2 і 3).
Проламіни й глютеліни. Це білки рослинного походження, відрізняються своєрідністю амінокислотного складу й фізико-хімічних властивостей. Вони втримуються в основному в насіннях злаків (пшениця, жито, ячмінь і ін.), становлячи основну масу клейковини. Характерною рисою проламінів є розчинність в 60-80% водяному розчині етанолу, у той час як всі др прості білки в цих умовах звичайно випадають в осад. Найбільш вивчені оризенин (з рису), глютенин і гліадин (із пшениці), зеїн (з кукурудзи), гордеїн (з ячменя) і ін. Встановлено, що проламіни містять 20-25% глутаміновой кислоти й 10-15% пролина.
Альбуміни й глобуліни. Ці білки належать до білок, широко розповсюдженим в органах і тканинах тварин. Найбільш багаті ними білки сироватки крові, молока, яєчний білок, м'язи й ін. У плазмі крові людини в нормі втримується близько 7% білків, представлених переважно альбумінами й глобулінами Альбуміни й глобуліни - це глобулярні білки, що розрізняються по розчинності 
Необхідно відзначити, що саме визначення "альбуміни" і "глобуліни" засновано на їхній розчинності в дистильованій воді й з розчині (NH4)2SO4. 
Із сироватки крові не тільки виділений альбумін у чистому виді, але й визначена первинна структура його єдиного поліпептидного ланцюга (575 амінокислотних залишків). Альбумін має відносно низьку ізоелектричну крапку (4,7) і високий негативний заряд при рн 8,6, завдяки чому він мігрує з великою швидкістю в електричному полі до аноду. Прийнято вважати, що приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки крові діводити на альбуміни; крім того, основною функцією їх уважають транспорт жирних кислот. Однак точна функція альбумінов не зовсім ясна. Відомі випадки, коли в деяких людей у крові фактично відсутні альбуміни (уроджена аномалія), 
Глобуліни, представлені альфа1-фракцією, утримуються в крові в комплексі з білірубіном і з липопротеїнамі високої щільності. Глобуліни, що мігрують при електрофорезі у вигляді альфа2-фракції, містять глобулін і невідомий глікопротеїн. Альфа-глобуліни включають ряд важливих у функціональному відношенні білків, зокрема трансферрин - білок, відповідальний за транспорт заліза. Із цією же фракцією зв'язаний церулоплазмін - білок, що транспортує іони міді. Відсутність цього білка приводити до розвитку гепатоцеребральної дистрофії, при якій спостерігається отруєння організму іонами вільної міді. В основі хвороби лежить уроджений дефіцит синтезу церулоплазміну. 
 
8. Природні пептиди
В останні роки значно підвищився інтерес до структури й функцій низькомолекулярних пептидів, що зустрічаються у вільному стані в організмі, що виконуть ряд специфічних біологічних функцій. Короткі пептиди, що містять до 10 амінокислот, прийнято називати олігопептидами; у той же час поліпептиди й білки вважаються взаємозамінними, хоча терміном "поліпептиди" частіше позначають продукти з мол. м. менш 10000. У деяких біоактивних пептидах є незвичайні амінокислоти, що не зустрічаються в природних білках, або похідні звичайних амінокислот (гормони, антибіотики). Думка про те, що пептиди можуть відігравати роль проміжних продуктів на шляху синтезу білка, не підтвердилося, оскільки, цей процес у всіх клітках у всіх живих організмів здійснюється de novo матричним шляхом.
Природні пептиди, наділені біологічною активністю, залежно від характеру дії й походження прийнято ділити на 4 групи: 
1) пептиди, що володіють гормональною активністю (вазопрессин, окситоцин, кортикотропін, глюкагон, кальцитонін, меланоцитстимулючий гормон, рилізинг-фактори гіпоталамуса й ін.
2) пептиди, що приймають участь у процесі травлення (зокрема , гастрин і секретин; 
 3) пептиди, джерело яких - альфа2-глобулінова фракція сироватки крові (такі, як ангиотензин, брадикінін і каллидин); 
4) нейропептиди.
Останнім часом з'ясовані деякі закономірності синтезу фізіологічно активних пептидів з біологічно інертних попередників - білків у результаті процесу, називаного посттрансляційною модифікацією (постсинтетичні перетворення білкової молекули). Відомо, наприклад, що ангіотензини (представлений октапептидами), що має виражену судинозвужувальною дією, утворюється із присутнього в сироватці крові неактивного білка ангітензиногену в результаті послідівної дії ряду протеолітичних ферментів (реніну й особливого ферменту, що беруть участь у перетворенні неактивного ангіотензину ІІ в активний ангіотензин
До групи вазоактивних (які впливають на тонус посудин) пептидів належать, крім того, широко застосовувані в медичній практиці брадикінін і калидин.
Брадикінін являє собою нонапептид:
H-APГ-ПРО-ПРО-ГЛІ-ФЕН-СЕР-ПРО-ФЕН-APГ-ОН.
Каллидин представлений декапептидом, що утвориться з неактивного плазменного білка кініногену, і відрізняється від брадикініну присутністю на N-кінці ще одного амінокислотного залишку (Лиз):
Н-ЛИЗ-АРГ-ПРО-ПРО-ГЛІ-ФЕН-СЕР-ПРО-ФЕН-APГ-ОН.
Зовсім недавно з екстрактів тканини передсердя (але не з шлуночків серця) людини й тварин були виділені біологічно активні пептиди, що регулюють тонус судинної системи й електролітний обмін. Фізіологічний ефект їх виявився протилежним впливу системи ренин-ангіотензин-альдостерон. Він виражається в судинорозширювальній дії, посиленні клубочковой фільтрації й стимуляції виведення натрію й хлоридів за рахунок гноблення їх реабсорбції в канальцах. Ці пептиди одержали назву атріо- триопептидів (від лат. atrіo - передсердя). Вони побудовані з різного числа амінокислот (від 23 до 100), але обов'язковою умовою для прояву біологічного ефекту є навність у молекулі 17-членної кільцевої структури, що утвориться за рахунок дисульфідного зв'язку між залишками цистеїну.Внутрішньоклітинним посередником (месенджером) дії атріопептидів виявився циклічний гуанозинмонофосфат (цГМФ), синтез якого здійснюється в результаті активування мембранного ферменту гуанілатциклази; дія аденілатциклази, навпроти, гальмується під впливом атриопептидів.
У всіх тваринних тканинах і в деяких рослинах широко розповсюджений низькомолекулярний трипептид глутатіон, функції якого поки не з'ясовані досить повно, хоча він відкритий порівняно давно. Глутатіон являє собою атипічний трипептид (у якому в утворенні однієї з пептидних зв'язків бере участь не альфа-карбоксильна, а бета-карбок-сильна група глутамату) наступної будови: -глутаміл-цистеинил-гліцин:


HOOC-CH-CH2-CH2-CO-NH-CH-CH2-8H
  │ │
  NH2 CO-NH-CH2-COOH
  Глютатіон 
9. Хімія складних білків. Хромопротеїни. Гемопротеїни
Складні білки, як було відзначено, містять два компоненти - простий білок і небілкову речовину. Останню називають простетичною групою (від греч. prostheto - приєдну). Простетичні групи, як правило, міцно пов'язані з білковою молекулою. Далі представлені відомості про хімічну природу й біологічну роль деяких складних білків.
Хромопротеїни (від греч. chroma - фарба) складаються із простого білка й пов'язаного з ним пофарбованого небілкового компоненту. Розрізняють гемопротеїни (містять у якості простетичної групи залізо), магнійпорфірини й флавопротеїни (містять похідні ізоаллоксазину). Хромопротеїни наділені унікальними біологічними функціями: вони беруть участь у таких фундаментальних процесах життєдіяльності, як фотосинтез, дихання клітин і цілісного організму, транспорт кисню й диоксиду вуглецю, окислювально-відновні реакції, світло- колір сприйняття й ін.
Таким чином, хромопротеїни грають винятково важливу роль у процесах життєдіяльності. Наприклад, придушення дихальної функції гемоглобіну шляхом введення оксиду вуглецю або утилізації (споживання) кисню в тканинах шляхом введення синільної кислоти або її солей (ціанідів), які інгібують ферментні системи клітинного дихання, моментально приводить до смерті організму.
Хромопротеїни є неодмінними й активними учасникамі акумулювання енергії, починаючи від фіксації сонячної енергії в зелених рослинах і утилізації її до перетворень в організмі тварин і людини. Хлорофіл (магнійпорфірин) разом з білком забезпечує фотосинтетичну активність рослин, катализуючи розщеплення молекули води на водень і кисень (поглінанням сонячної енергії). Гемопротеїни (железопорфірини), навпроти, каталізують зворотну реакцію - утворення молекули води, пов'язану зі звільненням енергії.
Гемопротеїни
До групи гемопротеїнів належать гемоглобін і його похідні, міоглобін, хлорофілвмісткі білки й ферменти (вся цитохромна система, каталаза й пероксидаза). Всі містять як небілковий компонент структурно подібні до залізо- (або магній)порфірїнів. Різні по складу й структурі білки, забезпечуючи тим самім розмаїтість їхніх біологічних функцій. 
Гемоглобін в якості білкового компонену містить глобін, а небілкового - гем. Видові розходження гемоглобіну обумовлені глобіном, у той самий час гем однаковий у всіх видів гемоглобіну.
Основу структури простетичної групи більшості гемосодерин вмістких білків становить порфиринове кільце, що є у свою чергу похідним тетрапиррольного з'єднання - порфирину. Останній складається з чотирьох заміщених пирролів:
з’єднаних між собою метіоніновими містками (-СН=). Незаміщений порфирин називається порфином. У молекулі гема порфин представлений у вигляді протопорфирину ІX, що містить чотири метильні групи (-СН3), дві вільні групи (-СН=СН2) і два залишки пропіонової кислоти. Протопорфирин, приєднучи залізо, перетворюється в гем.
Атом заліза розташований у центрі гема-пігменту, що надає крові характерний червоний колір. Кожна з 4 молекул гема "покрита" одним поліпептидним ланцюгом. У молекулі гемоглобіну дорослої людини Hb- альфа (від англ. adult - дорослий) утримуються чотири поліпептидні ланцюги, які разом становлять білкову частину молекули - глобін. Два з них, називаються альфа-ланцюгами, мають однакову первинну структуру й по 141 амінокислотному залишку. Два є бета-ланцюгами, також ідентично побудовані й містять по 146 амінокислотних залишків. Таким чином, вся молекула білкової частини гемоглобіну складається з 574 амінокислот. У багатьох положеннях альфа- і бета-ланцюги містять різні амінокислотні послідівності, хоча й мають майже однакові просторові структури. Отримано докази, що в структурі гемоглобінів більше 20 видів, 9 амінокислот у послідівності виявилися однаковими, консервативними (інваріантними), що визначають функції гемоглобінів; деякі з них перебувають поблизу гема, у складі ділянки зв'язування з киснем, інші - у складі неполярної внутрішньої структури глобули.
 






Раскрутка сайта - регистрация в каталогах PageRank Checking Icon Яндекс цитирования